Una notiziola che potrebbe essere davvero curiosa, ricordate i prioni? Piccole proteine che sono diventate famose (tristemente famose) in quanto si scoprì che erano legate alla malattia di Creutzfeld-jacob i più si ricorderanno il tutto come (morbo della muca pazza). In una ricerca pubblicata sulla rivista Journal of biological chemistry, ricercatori dell'università di Linkoping (Svezia) che i prioni, possono essere individuati mediante l'utilizzo di polimeri auto-illuminanti, e che tali polimeri inoltre siano in grado di modificare la struttura dei prioni dannosi, inibendo di conseguenza la loro azione deleteria.
I ricercatori hanno notato che inserendo i polimeri nel loro sistema modello la replicazione dei prioni è stata fermata, indicando la presena di una stabilizzazione della forma proteica. Otto sono stati i polimeri provati dai ricercatori, e tutti hanno avuto effetto positivo sulla instabilità dei prioni.
Come fanno notare gli autori della ricerca, tali molecole sono ancora in fase sperimentale il loro prossimo passo sarebbe quello di testare tali molecole in moscerini della frutta che presentano i prioni sono forme alterate di proteine che si trovano normalmente nel cervello. Quando si raggruppano in grandi aggregati, sono interessate le cellule nervose nella zona circostante, portando a danni cerebrali gravi e ad una morte rapida. Le malattie da prioni possono essere ereditarie, verificarsi spontaneamente o attraverso un'infezione, per esempio attraverso carne infetta - come è il caso del morbo della mucca pazza. Il decorso della malattia è implacabile quando i prioni cadono a pezzi e si replicano a un ritmo esponenziale. Quando i ricercatori hanno inserito le molecole LCP nel loro sistema modello, la replicazione si è fermata, forse attraverso la stabilizzazione degli aggregati di prioni. I componenti variabili in un LCP sono vari sottogruppi chimici attaccati al polimero. Nello studio pubblicato sono state testate 8 diverse sostanze, e tutte hanno un effetto significativo sulla tossicità dei prioni.
"Sulla base di questi risultati, ora possiamo personalizzare completamente nuove molecole con effetto potenziale ancora migliore. Queste sono ora in fase di sperimentazione su modelli animali", ha detto Nilsson. I ricercatori vogliono andare ancora oltre e verificare se le molecole funzioneranno sui moscerini della frutta con una malattia nervosa simile all'Alzheimer. L'Alzheimer è causato da ciò che sono conosciute come placche amiloidi, che hanno un andamento simile, ma più lento, delle malattie da prioni.
fonti: journal of biological chemistry
1.I. Margalith, C. Suter, B. Ballmer, P. Schwarz, C. Tiberi, T. Sonati, J. Falsig, S. Nystrom, P. Hammarstrom, A. Aslund, K. P. R. Nilsson, A. Yam, E. Whitters, S. Hornemann, A. Aguzzi. Polythiophenes inhibit prion propagation by stabilizing PrP aggregates. Journal of Biological Chemistry, 2012; DOI: 10.1074/jbc.M112.355958
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